T细胞受体（T cell receptor,TCR或Ti）是T淋巴细胞表面识别外来抗原与自身MHc Ⅰ类抗原（或Ⅱ类抗原）复合物的受体，在同种异体移植中TCR也识别单独的非已的MHC抗原。目前已经证实，TCR在细胞表面与CD3密切结合在一起组成TCR/CD3复合物，TCR识别抗原后刺激信号是通过CD3分子传递的。

1.T细胞受体的类型和结构　TCR中的多肽链是异质性的。根据抗原结构和编码基因不同，已发现有α、β、γ和δ四种多肽链。关于TCR多肽链的结构大多是从分析TCR多肽链cDNA或基因组克隆（genomicclones)而来，编码TCR多肽链的基因属于免疫球蛋白基因超家族成员。成熟TCR肽链分子量在40～60kDa之间。根据TCR中异源双体的组成的不同，TCR可分为以TCRαβ和TCRγδ两种类型。

（1）TCRαβ：CD阳性TCRαβT细胞可识别非已MHCⅡ类抗原（同种异体抗原）或自身MHCⅡ类抗原与加工后抗原的复合物CD8阳性TCr αβT细胞则可识非已MHCⅠ类抗原或自身MHC Ⅰ类抗原与加工后抗原的复合物TCRα链分子量40～50kDa的酸性糖蛋白，β链40～50kDa不带电或碱性糖蛋白。α和β链各由一个可变区（V区）和一个恒定区（C区）组成，与Ig的V区和C区大小相似，属于免疫球蛋白超家族成员。TCRα、β链的V区约含102到109个氨基酸，在V区部分由两个半胱氨酸形成链内二硫键，组成约含50～60氨基酸残基的环肽，这与IgV区结构和功能相似，是特异性识别外来抗原的结构域。TCRα、β链的C区约含138到179个氨基酸，每个C区形成由链内二硫键连接的环肽。α、β链在连接肽（connectingpeptide)形成链间二硫键。穿膜区约由20～24氨基酸组成,α链穿膜区含有带正电的1个赖氨酸和1个精氨酸残基,β链穿膜区含有1个带正电的赖氨酸残基,这些带正电的氨基酸与CD3γ、δ和ε链穿膜区带负电的谷氨酸和/或天冬氨酸形成盐桥，稳定TCR/CD3复合物结构，并与CD3传递信息有关。α、β链胞浆部分只有5～12氨基酸长的尾部（图1-2）。

图1-2 TCRαβ异源双体模

（2）TCR γδ：TCRγ和δ链各包括一个Ig样的V区和C区、连接肽、疏水的穿膜区以及一个短的胞浆区尾部，在连接肽区可形成链间的二硫键。γ和δ链的穿膜区各含有1个带正电的赖氨酸，此外δ链还有1个带正电的精氨酸，这些带正电的氨基酸与CD3γ、δ和ε链穿膜区带负电的天冬氨酸或谷氨酸形成盐桥。在氨基酸水平上分析，TCRγ链与β链同源性较高，而TCRδ链与α链同源性较高。在人类TCRγδ有二硫键相连和非共价相连两种形式，而在小鼠只发现二硫键相连的TCRγδ形式。人γ链分子量为36～55kKa，δ链为40～60kDa，γ、δ链的分子量大小取决于多肽骨架的长度和糖基化的程度。

有关TCRα、β、γ、δ链基因的结构和重排见第三章“免疫球蛋白超家族”

2.两种类型TCR T细胞的比较　TCRαβ与TCRγδ不仅组成受体多肽链的结构不同，而且具有这两种类型受体T细胞的分布、表型、发育以及功能也有差别（表1-5）。

表1-5　TCRαβ与TCRγδ细胞特性的比较

特性TCRαβTCRγδ分　布PBL60～70%0.5～15%其它部分小鼠树突状表皮细胞（DEC）、小鼠粘膜上皮内淋巴细胞（IEL）表　型CD4+CD8-60～65%